Todos los organismos producen proteasas , que son enzimas que digieren las proteínas mediante el uso de moléculas de agua para romper los enlaces entre los aminoácidos en un proceso llamado hidrólisis . Las proteasas son importantes para proteger las células y los organismos de los patógenos invasores y de la ruptura de las moléculas de proteínas para obtener energía. Desde el descubrimiento de nuevas especies de Bacillus está todavía en curso en el momento de esta publicación, las acciones de la mayoría de las proteasas aún no se han dilucidado. Bacillus P7

proteasa derivada de Bacillus especies P7 digiere una proteína, llamada caseína , que se encuentra en las especies ovina o de oveja , leche . Un estudio publicado en la edición de mayo de 2011 de la "Revista de la Ciencia de la Alimentación y la Agricultura " investigó los efectos antioxidantes y antimicrobianas de las proteínas de caseína parciales después de la proteólisis p7 , o la separación de la proteína. El estudio encontró que el caseinato ovina parcial inhibió el crecimiento de varias especies bacterianas. Además, los autores informaron que la proteína parcial mostró actividad antioxidante .
Bacillus anthrasis

Bacillus anthrasis es el agente causal del ántrax , una enfermedad mortal que afecta a los seres humanos y los animales . Las proteasas de B. anthrasis se cree que tienen un papel importante en la progresión de ántrax , sin embargo , ninguna de estas enzimas supuestamente aún no han sido completamente descrito . Un estudio en la edición de mayo de 2011, de " BMC Bioquímica " nuevas proteasas identificados derivados de la B. anthrasis . Los autores fueron capaces de identificar las proteasas por la modificación genética de otra especie de bacterias , Escherichia coli , de modo que la masa podrían producir la enzima . Los investigadores tuvieron éxito en la expresión de las proteasas con ántrax en E. coli y fueron capaces de purificar las enzimas para descubrir sus composiciones químicas. Sin embargo , sus actividades biológicas aún no se han descrito .
Bacillus subtilis

La identificación de proteasas y sus funciones se intentó por primera vez a finales de 1960 . En 1973 , el " Journal of Molecular Biology " publicó un artículo que describe las propiedades de una proteasa aislada de Bacillus subtilis , una bacteria común del suelo. Los autores encontraron que la proteasa de la especie puede existir ya sea dentro o fuera del organismo , debido a una sola mutación activada por la temperatura . El papel llegó a afirmar que la proteasa está implicado en la escisión de una enzima que une los aminoácidos en la producción de ARN , denominadas ARN polimerasa . La molécula de polimerasa es responsable de la formación activado por la temperatura de las esporas , las formas de reproducción de las bacterias .
De Bacillus SSR1

una proteasa que escinde una molécula de proteína a una residuo de aminoácido serina fue aislado de una especie de Bacillus recién descubiertos con nombre SSR1 . Un artículo publicado en el número de marzo de 2001, de "Proceso de Bioquímica " describe las propiedades de la enzima . Los autores afirmaron que es una sola proteína , o monómero , y más activa a un pH de 8 a 11, o en los ambientes alcalinos . Los investigadores también han encontrado que la enzima es más activa en presencia de iones metálicos, o átomos cargados , tales como hierro , calcio y sodio . Aparte de sus preferencias para el corte de una proteína en un residuo de serina, poco se sabe acerca de la molécula.