La tripsina es una enzima cuya función es degradar moléculas de proteínas de la dieta en sus péptidos componentes y aminoácidos. Se conoce como proteinasa (una enzima proteolítica) a menudo. El sistema digestivo, como un todo, actúa con la ayuda de tres proteinasas primarios que incluyen tripsina, pepsina, y la quimotripsina. Los tres proteasas trabajan juntos para descomponer las proteínas.
Molecule Unidos La Datos

digestión comienza en el estómago y continúa en el intestino delgado, donde se encuentra la tripsina. El intestino delgado tiene un nivel de pH de aproximadamente 8, lo que significa que es ligeramente alcalino, ideal para la actividad enzimática máxima. A los 5 grados centígrados, la tripsina (en forma de polvo seco) es estable durante muchos años.
Introducción

tripsina es producida por el páncreas y es muy similar en estructura, en su composición química, y en el mecanismo de acción de la quimotripsina, la proteinasa primaria de páncreas. En particular, ambas enzimas contienen residuos de histidina (un aminoácido esencial) y una serina (compuesto orgánico), en los sitios activos de las enzimas.
Estructura

tripsina está formado por la escisión (o se unen) de tripsinógeno precursor inactivo (enzima pancreática), de acuerdo con "enzimas de Biología Molecular" de Michael M. Burrell. Se activa entonces por una escisión proteolítica limitada a un solo enlace peptídico y el proceso se cataliza por numerosas enzimas incluyendo proteasas del molde, enteroquinasa, y la propia tripsina. Por otra parte, la tripsina se activa sólo contra la molécula de proteína enlaces peptídicos que tienen grupos carboxilo donados por los aminoácidos arginina y lisina.
Especificación

De todas las enzimas proteolíticas, tripsina es más restrictiva en cuanto al número de los enlaces químicos que se rompe. En particular, la actividad de la proteasa se limita a las cadenas laterales cargadas positivamente de lisina y arginina. Además, de acuerdo con Burrell, tripsina también tiene la capacidad de hidrolizar enlaces éster y amida de los derivados sintéticos de la lisina y la arginina.
Consideraciones

En la década de 1970, la tripsina fue aislado de una variedad de fuentes, incluyendo alces, ballena, foca elefante, cerdos, seres humanos, y cazón. Tiene la capacidad de exhibir tanto esterasa (una enzima que divide en ésteres de un ácido y un acohol) y amidasa (una enzima que cataliza reacciones químicas) actividades. La tripsina es inhibida por una variedad de compuestos organofosforados que incluyen inhibidor de la tripsina naturales (que se encuentran en el páncreas) y fluorofosfato de diisopropilo. Otros inhibidores incluyen frijoles, claras de huevo y soja. El ion de plata es también un inhibidor de tripsina. Por otra parte, la activación de la tripsina se estimula mediante el uso de iones lantánidos.