En los seres humanos, las formas embrionarias y fetales de la hemoglobina tienen una mayor afinidad por el oxígeno que la de los adultos. ¿Esto se debe a?
Las cadenas de gamma globina en la HbF tienen una mayor afinidad intrínseca por el oxígeno que las cadenas de beta globina que se encuentran en la HbA. Esta diferencia se atribuye a varias variaciones estructurales entre las cadenas de globina gamma y beta. Un factor clave es la presencia de un aminoácido específico llamado serina en la posición 143 de la cadena de gamma globina. En HbA, esta posición la ocupa la histidina. El residuo de serina en la HbF permite la formación de un enlace de hidrógeno adicional con el oxígeno, lo que contribuye a una mayor afinidad por el oxígeno.
Además, las cadenas de gamma globina tienen un mayor grado de cooperatividad en comparación con las cadenas de beta globina. La cooperatividad se refiere al fenómeno en el que la unión de oxígeno a una subunidad de una molécula de hemoglobina facilita la unión de oxígeno a las otras subunidades. La mayor cooperatividad en HbF permite una curva de unión de oxígeno más pronunciada, lo que resulta en un mayor aumento en la saturación de oxígeno a concentraciones más bajas de oxígeno.
La mayor afinidad por el oxígeno de la HbF es crucial para el desarrollo fetal. Garantiza que el feto pueda extraer oxígeno de manera eficiente de la circulación materna, donde la tensión de oxígeno es menor en comparación con la de los pulmones adultos. De este modo, el feto puede obtener suficiente oxígeno para sus necesidades metabólicas a pesar de la menor concentración de oxígeno en el entorno uterino.
Después del nacimiento, la producción de HbF disminuye gradualmente y la producción de HbA aumenta. La transición de HbF a HbA suele completarse en los primeros meses de vida. Este cambio en los tipos de hemoglobina está regulado por varios factores, incluidos cambios en la expresión genética, los niveles de oxígeno y la disponibilidad de cadenas de globina.