¿Por qué la hemoglobina falciforme migra más lentamente de lo normal durante la electroforesis en gel?
En la HbS, la sustitución de valina hace que la molécula se vuelva menos soluble y más propensa a la polimerización. Cuando se desoxigenan, las moléculas de HbS tienden a agregarse y formar polímeros rígidos y alargados que pueden distorsionar los glóbulos rojos, dando lugar a la característica forma de hoz.
Durante la electroforesis en gel, la HbS migra más lentamente en comparación con la HbA debido a varios factores:
Tamaño y forma: Las moléculas de HbS polimerizadas son más grandes y tienen una forma más irregular en comparación con la HbA. Las moléculas más grandes generalmente migran más lentamente a través de la matriz del gel. Además, la forma alargada y distorsionada de los polímeros de HbS dificulta su movimiento a través del gel.
Cargo: La mutación en HbS altera la carga general de la molécula. En comparación con la HbA, la HbS tiene una carga negativa neta reducida. La matriz de gel utilizada en la electroforesis suele tener una carga negativa, que atrae moléculas cargadas positivamente. Dado que la HbS tiene una carga negativa más débil, experimenta menos atracción electrostática hacia el polo negativo, lo que resulta en una migración más lenta.
Interacciones con la matriz de gel: Los polímeros de HbS pueden interactuar con la matriz del gel más ampliamente que la HbA. Esta interacción puede crear una resistencia adicional al movimiento de las moléculas de HbS, lo que ralentiza aún más su migración.
Como resultado de estos factores, la HbS migra más lentamente que la HbA durante la electroforesis en gel, produciendo bandas distintas que pueden visualizarse y usarse para identificar y diferenciar entre individuos con rasgo de células falciformes o anemia falciforme de aquellos con hemoglobina normal.