¿Cuáles son los componentes de la hemoglobina?
Hemo: Cada subunidad de globina se une a un grupo hemo. El hemo es una molécula de porfirina que contiene hierro. El ion hierro en el hemo está unido a cuatro átomos de nitrógeno del anillo de porfirina y a un quinto átomo de nitrógeno de un residuo de histidina de la cadena de globina. La sexta posición de coordinación del ion hierro está disponible para unir moléculas de oxígeno.
Unión de oxígeno: Las moléculas de oxígeno se unen a los iones de hierro de los grupos hemo de la hemoglobina. Cada molécula de hemoglobina puede unir hasta cuatro moléculas de oxígeno, una a cada uno de sus cuatro grupos hemo. La unión del oxígeno a la hemoglobina es un proceso cooperativo, lo que significa que la unión del oxígeno a un grupo hemo aumenta la afinidad de los otros grupos hemo por el oxígeno. Esta unión cooperativa permite que la hemoglobina se una y libere oxígeno de manera eficiente en respuesta a los cambios en la concentración de oxígeno en el cuerpo.
Regulación alostérica: La unión del oxígeno a la hemoglobina está regulada por efectores alostéricos. Los efectores alostéricos son moléculas que se unen a la hemoglobina y cambian su afinidad por el oxígeno. El efector alostérico más importante es el dióxido de carbono. El dióxido de carbono se une a la hemoglobina y disminuye su afinidad por el oxígeno. Esta es la razón por la que la liberación de oxígeno de la hemoglobina aumenta en los tejidos donde los niveles de dióxido de carbono son altos, como en los tejidos respiratorios.
Otros efectores alostéricos de la hemoglobina incluyen iones de hidrógeno (H+), iones de cloruro (Cl-) y ciertos fosfatos orgánicos, como el 2,3-bisfosfoglicerato (BPG). Estos efectores alostéricos pueden unirse a la hemoglobina y aumentar o disminuir su afinidad por el oxígeno, según el efector específico.