¿Qué partes de una molécula de anticuerpo son diferentes para el anticuerpo IgG que para el IgM que ataca al mismo antígeno?

Las regiones variables de las cadenas ligera y pesada son diferentes entre los anticuerpos IgG e IgM que se dirigen al mismo antígeno. Estas regiones variables son responsables de la unión al antígeno y las diferencias en sus secuencias de aminoácidos permiten que cada tipo de anticuerpo se una a un epítopo diferente del antígeno.

Además, las regiones constantes de las cadenas pesadas son diferentes entre los anticuerpos IgG e IgM. Estas regiones constantes son responsables de las funciones efectoras de los anticuerpos, como la unión a proteínas del complemento o receptores Fc en las células inmunitarias. Las diferencias en las regiones constantes de los anticuerpos IgG e IgM les permiten tener diferentes funciones efectoras.

Por ejemplo, los anticuerpos IgG pueden unirse a las proteínas del complemento y activar la cascada del complemento, lo que conduce a la destrucción de las células diana. Los anticuerpos IgM no pueden unirse a las proteínas del complemento, pero pueden unirse a los receptores Fc de las células inmunitarias y activarlas, lo que lleva a la liberación de mediadores inflamatorios.