¿Cuál es la composición molecular de la hemoglobina en los glóbulos rojos?
Haem: El grupo hemo es un anillo de porfirina con un ion hierro (Fe2+) en su centro. El anillo de porfirina está formado por cuatro anillos de pirrol unidos por puentes de metino. El ion hierro está unido al anillo de porfirina mediante cuatro átomos de nitrógeno de los anillos de pirrol.
Cadenas de globinas: Las cuatro cadenas de globina de la hemoglobina se denominan alfa, beta, gamma y delta. En los adultos, la hemoglobina A, la forma más común de hemoglobina, está formada por dos cadenas alfa y dos cadenas beta. Otros tipos de hemoglobina, como la hemoglobina A2 y la hemoglobina F, tienen diferentes combinaciones de cadenas de globina.
Las cuatro cadenas polipeptídicas de la hemoglobina están dispuestas en una estructura tetramérica, con los cuatro grupos hemo ubicados en hendiduras entre las cadenas de globina. Los grupos hemo están unidos a las cadenas de globina mediante interacciones hidrofóbicas y enlaces de hidrógeno.
Unión de oxígeno: La hemoglobina une las moléculas de oxígeno de forma reversible a los iones de hierro en sus grupos hemo. Cuando la concentración de oxígeno es alta, la hemoglobina se une a las moléculas de oxígeno y se oxigena. Cuando la concentración de oxígeno es baja, la hemoglobina libera moléculas de oxígeno y se desoxigena.
La unión del oxígeno a la hemoglobina es cooperativa, lo que significa que la unión de una molécula de oxígeno a la hemoglobina aumenta la afinidad de los otros grupos hemo por el oxígeno. Esta cooperatividad se debe a los cambios conformacionales que ocurren en la molécula de hemoglobina cuando se une al oxígeno.
La unión cooperativa del oxígeno a la hemoglobina permite que los glóbulos rojos transporten grandes cantidades de oxígeno de manera eficiente. La hemoglobina es capaz de unirse y liberar moléculas de oxígeno en respuesta a cambios en la concentración de oxígeno en los tejidos, asegurando que los tejidos reciban un suministro constante de oxígeno.