Datos de la enzima de pepsina
En 1836, el científico Theodor Schwann descubrió que una sustancia específica en los jugos estomacales podía descomponer la clara de huevo. De acuerdo con un artículo de 2012 en "Annals of Gastroenterology", el aislamiento de esta sustancia siguió al descubrimiento del ácido clorhídrico, otro componente importante de los jugos estomacales. Schwann llamó a su descubrimiento "pepsina", que resultó ser una enzima que descompone las proteínas en los alimentos.
Producción
La pepsina se produce inicialmente como su pepsinógeno precursor inactivo. Esta molécula es producida por las células principales en el cuerpo del estómago, aunque algunas también se producen en las células mucosas de las glándulas del estómago. A la hora de la comida, una variedad de estímulos conducen a una mayor liberación de pepsinógeno de estas células, lo que pone al precursor en contacto con el ácido clorhídrico en el estómago.
Activación
La exposición al ácido estomacal provoca que el pepsinógeno cambie su La disposición tridimensional, conocida como su conformación, que a su vez permite que la enzima se corte o se rompa para convertirse en la forma activa de la pepsina. Además de requerir ácido para activarse, la pepsina necesita un ambiente ácido de menos de pH 5 para funcionar, ya que su actividad enzimática es virtualmente inexistente en ambientes menos ácidos. De acuerdo con el artículo de 2012 "Annals of Gastroenterology", a pesar del potencial de la pepsina para atacar también las proteínas de las células estomacales si la capa protectora de moco del revestimiento del estómago está dañada, los científicos no han identificado un papel específico para la pepsina en el desarrollo de úlceras estomacales.
Function
Los alimentos se componen de cantidades variables de proteínas, grasas o carbohidratos, y la enzima pepsina se dirige a la porción de proteína de una comida. Tiene una función proteolítica, lo que significa que corta proteínas grandes en polipéptidos más pequeños en preparación para la absorción en los intestinos. Las proteínas están formadas por largas cadenas de aminoácidos que se mantienen unidas por enlaces peptídicos, y la pepsina corta proteínas en ciertos aminoácidos, como el ácido glutámico, la leucina o el ácido aspártico. Más adelante, durante la digestión, estos fragmentos de polipéptidos se descompondrán aún más mediante enzimas adicionales, como las endopeptidasas y las exopeptidasas, para que puedan atravesar fácilmente la pared intestinal hacia el cuerpo. Sin embargo, la preferencia de Pepsin por ciertos aminoácidos significa que algunas proteínas que entran al estómago escapan de la escisión por la pepsina. La persistencia de estas proteínas ininterrumpidas puede conducir a enfermedades en ciertas personas. Esto se ejemplifica en la enfermedad celíaca, en la que las proteínas enteras del gluten del trigo entran en los intestinos y desencadenan la inflamación.
Regulación de la secreción
La producción y liberación de pepsinógeno están reguladas en parte por el sistema nervioso y también por las hormonas endocrinas y la cantidad de ácido en el estómago. Las personas con afecciones médicas que reducen la secreción de ácidos estomacales, como la aclorhidria autoinmune, tienen un nivel de pepsina reducido y son menos capaces de digerir las proteínas de manera eficiente. También puede ocurrir una reducción significativa del ácido estomacal con la infección por Helicobacter pylori del estómago, luego de ciertas cirugías gástricas o como resultado de medicamentos como los inhibidores de la bomba de protones.